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蛋白質
生命的物質基礎
蛋白質（Protein）是生物體內重要的大分子有機化合物，由氨基酸脫水縮合而成，是人體的必需營養(yǎng)素。蛋白質最早于1838年被提出并命名，是一種從動植物中提取出的共性物質。蛋白質主要由碳、氫、氧和氮元素組成，部分蛋白質還含有硫，有些還含有磷、鐵、鋅和銅等元素，其單體分子為氨基酸，氨基酸脫水縮合形成肽鍵，肽鍵相連形成的化合物稱為肽鏈，一條或多條肽鏈經(jīng)過盤曲折疊形成的具有一定空間結構的物質，即蛋白質。蛋白質在機體中承擔多種生理功能，如構成和修復機體組織、參與重要生理活動、氧化供能等。蛋白質可以來源于食物或在體內合成，其化學結構復雜多樣，具有不同的形態(tài)和功能。蛋白質不斷地進行合成與分解，推動生命活動，調節(jié)機體正常生理功能，是生命的主要物質基礎。
基本信息
中文名
蛋白質
英文名
Protein
別名
朊
提出時間
1838年
本質
氨基酸脫水縮合而成的具有一定空間結構的大分子有機物
構成
氨基酸
作用
構成和修復機體組織、參與重要生理活動、氧化供能
學科
生物學
來源
植物性蛋白質和動物性蛋白質
歷史沿革
18世紀，法國化學家安東尼奧·弗朗索瓦（Antoine Fourcroy）等早期的研究者通過用酸處理一些分子，發(fā)現(xiàn)了蛋清、小麥面筋等物質中的蛋白質。科學家們應用水解方法證明了組成蛋白質的基本單位為氨基酸。在1820年分離出了最簡單的氨基酸——甘氨酸，同年，從肌肉水解物中得到了亮氨酸。
1838年，荷蘭化學家米爾德（G.J.Mulder）從動植物中提取出了一種共性物質，在瑞典著名化學家貝采里烏斯（Berzelius）的建議下，該物質被命名為蛋白質，這使得蛋白質研究開始向主動的學術探索轉變。科學家們不斷努力，識別出越來越多的氨基酸種類，并且在1902年，德國化學家費歇爾（E.H.Fischer）等提出了多肽結構學說，即”相同或不同種類的氨基酸通過肽鍵相連形成了多肽鏈，一條或多條多肽鏈組成了蛋白質”的設想并進行了驗證。
直到1926年，蛋白質在有機體中的重要角色才被揭示，這一進展被美國生物化學家詹姆斯·巴徹勒·薩姆納（J.B.Sumner）所推進，他通過結晶實驗第一次證明了在生命有機體中發(fā)揮重要功能的酶是一種蛋白質。人們早期面臨的最大困難是難以通過純化來得到足夠的蛋白質進行研究工作。20世紀50年代后期，美國Armour Hot Dog Co.公司純化出大量核糖核酸酶A，并免費提供給科學家進行研究，這使得核糖核酸酶A在很長一段時間內成為生物化學家的主要研究對象。
蛋白質化學中的一個重要進展是多肽鏈中的氨基酸序列測定，1945年起，英國生物化學家桑格（F.Sanger）及其同事用2,4-二硝基氟苯作為多肽鏈氨基端標記試劑，最終測出了牛胰島素中的全部氨基酸序列，該氨基末端縮合技術成為氨基酸自動測序的基礎。
多肽和蛋白質的化學合成是蛋白質研究中的又一個重大進展。1901年，德國化學家費歇爾和佛爾諾（Fomeau）用酸水解二酮哌嗪的方法獲得自由二肽。1954年，美國科學家迪維尼奧（V.d.Vigneaud）合成了由9個氨基酸組成的催產(chǎn)素。1965年9月，中國科學工作者完成人工全合成結晶牛胰島素。20世紀60年代初期，美國生物化學家梅里菲爾德（Merrifieid）建立了多肽固相合成技術，這一技術成為多肽合成的常規(guī)技術。蛋白質結構及其與功能的關系研究已成為生命科學的最前沿領域，數(shù)據(jù)庫中存有大量蛋白質及其相關復合物的三維結構信息。
化學組成
元素組成
蛋白質主要由碳、氫、氧和氮元素組成，部分蛋白質還含有硫，有些還含有磷、鐵、鋅和銅等元素。不同蛋白質的基本組成相似，一般包括碳（50%～55%）、氫（6%～8%）、氧（20%～30%）、氮（15%～18%）和硫（0%～4%）。通常，由于氮素容易用凱氏定氮法進行測定，蛋白質的含量可以通過氮的含量乘以6.25（100/16）進行估算。但如果被檢測樣品的含氮量不是16%，則可能導致實驗數(shù)據(jù)與真實含氮量相差很大。
組成單體
蛋白質的相對分子質量很大，但是在酸、堿或者蛋白酶的作用下水解，蛋白質可以分解成一系列相對分子質量較低的有機化合物，即游離的氨基酸，包括20種α-氨基酸，這些氨基酸是組成蛋白質的單體分子。
氨基酸種類
天然存在的氨基酸中有近300種，但組成天然蛋白質的僅有20種。這些氨基酸共享相同的結構特征，即都是α-氨基酸，氨基和羥基均與同一碳原子（α-碳原子）相連。此外還有不同的側稱為R基團，它們的結構、大小和帶電性不同，這些基團影響氨基酸的屬性。蛋白質中的20種氨基酸通常被稱為標準氨基酸，以區(qū)別于偶爾出現(xiàn)在蛋白質合成后修飾而形成的氨基酸和其他生物體中不屬于蛋白質組分的氨基酸。
肽鍵和肽鏈
肽鍵是由兩個氨基酸分子脫水形成的鍵。這種化學鍵是通過一個氨基酸的α-氨基和另一個氨基酸的α-氨基一起脫去一個水分子形成的。氨基酸通過肽鍵相連形成的化合物稱為肽鏈，肽鏈的大小范圍很廣，可以由2-3個直到數(shù)千個氨基酸殘基連接而成。這種連接形成的“...Ca-C-N-Ca-C-N-...”稱為多肽主鏈，其中一Ca一C一N一是重復單位。多肽鏈合成的方向是從N末端指向C末端。肽分子中不完整的氨基酸稱為氨基酸殘基。肽按照其從N端到C端的序列進行命名。
肽鍵
分子結構
一級結構
蛋白質的一級結構是指將各種類型和數(shù)量不等的氨基酸按照一定的排列順序通過肽鍵連接而成的多肽鏈，這些排列順序是由基因上遺傳信息所決定的。一級結構作為蛋白質分子最基本的結構，它最根本的構造是肽鍵，在一級結構之中，還存在著二硫鍵，它是通過兩個半胱氨酸殘基的疏基（一SH）脫氫氧化而產(chǎn)生的，二硫鍵的位置也可以包含在某些蛋白質分子的一級結構范圍內。
多肽（肽鏈）
蛋白質一級結構
蛋白質二級結構
蛋白的空間結構由其一級結構所確定，進而影響其生理功能。各種蛋白質的基本結構都是多肽鏈，由于不同蛋白質所含氨基酸的數(shù)量、所占的比例、以及排列順序不同，它們的一級結構也都各不相同，這就帶來了結構多種多樣、功能各異的蛋白質。所以，對蛋白質的一級結構進行深入的分析和探討是從分子生物學的角度出發(fā)，闡述結構和功能的關系。一級結構的變化也會對其功能產(chǎn)生一定的影響，嚴重的還會導致其生理機能的喪失。
二級結構
多肽鏈可以被分成兩個部分，一個是主鏈，另一個是側鏈。其中，主鏈是通過α-碳原子和肽鍵依次重復排列形成多鏈，而側鏈則是連接于α-碳原子上的各氨基酸殘基的R基團。蛋白質的二級結構是指多肽鏈主鏈骨架原子的相對空間排布，不涉及氨基酸殘基側鏈，即主鏈骨架中的若干個肽單位盤繞、折疊，并以氫鍵為主要次級鍵形成有規(guī)則的構象，有α-螺旋、β-折疊（又稱β片層）等構象，某些蛋白質中還存在β-折角，還有的存在無規(guī)則卷曲結構。其中，二級結構以α-螺旋、β-折疊為主要構象，一條多肽鏈可以同時含有幾種不同的二級結構。
三級結構
蛋白質三級結構
蛋白質的三級結構是指在二級結構（α-螺旋和β-折疊）的基礎上，通過由多種次級鍵（如氫鍵、離子鍵、疏水鍵和二硫鍵等）構成，使多肽鏈分子折疊盤旋形成的獨特的三維立體緊密構象，其中疏水鍵是維持蛋白質三級結構最主要的化學鍵。蛋白質的三級結構是由一級結構決定的，由于特殊的氨基酸序列，使其具有固有的、獨特的三級結構。這種結構通常會包括一個或多個多肽鏈的折疊，形成復雜而緊密的結構，構成具有生理活性的多肽。
四級結構
蛋白質四級結構
當?shù)鞍踪|是由多條多肽鏈組成時，那么每一條多肽鏈都會各自構成一個三級結構，這些三級結構之間又會經(jīng)過次級鍵的結合而構成四級結構，其中的三級結構稱為亞基或亞單位。每個亞基都有各自的功能，并共同承擔該蛋白質的功能。如果次級鍵結合斷裂，造成各亞基間的相互隔離，那么這種蛋白質就失去了其生物活性。亞基之間呈特定的三維空間排布，通過非共價結合連接。四級結構的研究重點是研究不同類型的亞基在不同空間尺度上的排布、亞基之間的連接方式及其相互關系。在具有四級結構的蛋白質分子中，各亞基間的結合力主要是氨鍵和離子鍵。
常用分類方法
按分子形狀分類
根據(jù)蛋白質分子形狀分類
類別 | 特點 | 代表 | ||
球狀蛋白質 | 分子比較對稱，接近球形或橢球形。溶解度較好，能結晶 | 大多數(shù)蛋白質屬于球狀蛋白質，如血 紅蛋白、肌紅蛋白、酶、抗體等 | ||
纖維蛋白質 | 分子對稱性差，類似于細棒狀或纖維 狀。大多數(shù)不溶于水，有些則溶于水 | 溶于水的，如膠原蛋白、角蛋白等； 不溶于水的，如肌球蛋白、血纖維蛋 白原等 | ||
按功能分類
根據(jù)蛋白質功能分類
類別 | 功能 | 代表 |
催化蛋白（酶） | 高效專一地催化體內的化學反應 | 蛋白酶、DNA聚合酶等各種酶 |
調節(jié)蛋白 | 調節(jié)體內代謝的活動 | 胰島素、生長激素、鈣調蛋白等 |
結構蛋白 | 機體結構的構成成分 | α角蛋白、膠原蛋白、核糖體蛋白等 |
運輸?shù)鞍?/span> | 運送各種小分子物質 | 血紅蛋白、載脂蛋白、葡萄糖運載蛋白等 |
貯藏蛋白 | 貯存物質成分 | 酪蛋白、卵清蛋白、醇溶蛋白、鐵蛋白等 |
運動蛋白 | 機體運動 | 肌動蛋白、肌球蛋白 |
防御蛋白 | 抵御異體侵害 | 抗體、干擾素、植物毒蛋白、細菌毒素等 |
電子傳遞蛋白 | 在氧化還原反應中傳遞電子 | 細胞色素 |
按組成和溶解度分類
根據(jù)蛋白質組成和溶解度分類
類別 | 依據(jù) | 代表 | |
單純蛋白質 | 清蛋白 | 溶于水、稀酸、稀堿、稀鹽 | 血清白蛋白、乳清蛋白、麥清蛋白 |
球蛋白 | 溶于稀酸、稀堿、稀鹽 | 血清球蛋白、肌球蛋白、大豆球蛋白 | |
谷蛋白 | 溶于稀酸、稀堿，不溶于水、醇及中性鹽 | 米谷蛋白、麥谷蛋白 | |
醇蛋白 | 溶于70%～80%的乙醇，不溶于水 | 玉米醇溶蛋白、麥醇溶蛋白 | |
組蛋白 | 溶于水和稀酸 | 牛胸腺蛋白、核小體蛋白 | |
精蛋白 | 溶于水和酸 | 鮭魚精蛋白 | |
硬蛋白 | 不溶于水、稀酸、稀堿、鹽，部分溶于熱的強酸、強堿 | 角蛋白、膠原蛋白、彈性蛋白、絲蛋白 | |
結合蛋白質 | 核蛋白 | 與核酸結合 | 核糖體、煙草花葉病毒 |
糖蛋白 | 與糖類結合 | 豌豆β-球蛋白、蠶豆凝集素、血清黏蛋白、辣根過氧化物酶 | |
脂蛋白 | 與脂類結合 | 卵黃球蛋白、血漿脂蛋白、膜脂蛋白 | |
磷蛋白 | 與磷酸結合 | 酪蛋白、胃蛋白酶 | |
血紅素蛋白 | 與血紅素(鐵卟啉)結合 | 血紅蛋白、血藍蛋白、細胞色素c、 葉綠素蛋白 | |
黃素蛋白 | 與黃素核苷酸結合 | 琥珀酸脫氫酶、 D-氨基酸氧化酶 | |
金屬蛋白 | 結合金屬原(離)子 | 鐵蛋白、谷胱甘肽過氧化物酶(含硒)、乙醇脫氫酶(含鋅) | |
按營養(yǎng)價值分類
根據(jù)蛋白質營養(yǎng)價值分類
類別 | 特點 | 代表 |
完全蛋白質 | 必需氨基酸種類齊全，數(shù)量充足，比例適當。不但可以維持人體健康，還可以促進生長發(fā)育 | 雞蛋蛋白質、魚肉蛋白質、肉蛋白質、乳蛋白等 |
半完全蛋白質 | 所含氨基酸雖然種類齊全，但某些氨基酸的數(shù)量不能滿足需要?？梢跃S持生命，但不能促進生長發(fā)育 | 麥膠蛋白、谷類蛋白質等 |
不完全蛋白質 | 不能提供人體所需的全部必需氨基酸，單純靠它們既不能促進生長發(fā)育，也不能維持生命 | 肉皮中的膠原蛋白、大麥、小麥、谷類、豌豆、玉米中的蛋白質等 |
理化性質
兩性電離和等電點
蛋白質是由一系列氨基酸組成的生物大分子，每個氨基酸都含有一種或多種離子化基團，其中最常見的是羧基和氨基，還有側鏈的解離基團。當?shù)鞍踪|溶于水中時，這些基團的電離狀態(tài)受到pH值的影響，可解離為正離子或負離子，導致蛋白質具有兩性電離性質。當?shù)鞍踪|處于某一pH溶液中時，所帶正、負電荷恰好相等，凈電荷為零，此時溶液的pH稱為該蛋白質的等電點，此時的 pH 值稱為 pl 值。由于蛋白質溶液解離程度不同，其 pl 值也各不相同。當溶液pH高于等電點時，即堿性溶液，蛋白質的羧基會失去一個質子，從而呈現(xiàn)負電荷，而氨基仍然帶有正電荷，該蛋白質溶液帶負電荷。當pH低于等電點時，即酸性溶液，氨基會失去一個質子，呈現(xiàn)負電荷，而羧基帶有正電荷，該蛋白質溶液帶正電荷。
蛋白質是兩性電解質，在一定的pH條件下，不同蛋白質所帶電荷的質與量各異，可用電泳法或離子交換色譜法等分離純化。電泳法可以用電場將帶電質點在電場中向電荷相反的方向移動，以此在一定條件下對蛋白質進行分離純化，其中醋酸纖維素薄膜電泳、聚丙烯胺凝膠電泳、等電點聚焦電泳、免疫電泳、雙向電泳是常見的電泳法。離子交換色譜法可以用來進行大分子物質的分離與純化，主要包括離子交換纖維素、離子交換凝膠、大孔型離子交換樹脂等手段。這些方法廣泛應用于蛋白質的分離和純化領域。
高分子性質
蛋白質是高分子化合物，分子質量一般在10~1000kD（千道爾頓）。根據(jù)測定所知，分子質量為34.5kD的球狀蛋白，其顆粒的直徑為4.3nm。所以，蛋白質分子顆粒的直徑一般在1~100 nm，在水溶液中呈膠體溶液，具有不能透過半透膜、擴散速度減慢、黏度大等膠體特征。蛋白質具有高分子性質，不能透過半透膜。蛋白質的這一特點，在生物學上有重要意義，它能使各種蛋白質分別存在于細胞內外不同的部位，對維持細胞內外水和電解質分布的平衡、物質代謝的調節(jié)都起著非常重要的作用。
利用蛋白質該種特性，根據(jù)分子大小不同的方法來分離和純化蛋白質。主要的技術方法包括透析法和超濾法、分子排阻色譜以及密度梯度離心技術等。透析法利用蛋白質大分子對半透膜的不可透過性分離小分子物質，而超濾法則是利用超濾膜在一定壓力或離心力下，通過截留大分子物質而濾過小分子物質達到選擇性分離的作用。分子排阻色譜可以利用不同孔徑的凝膠分離出不同相對分子質量范圍內的蛋白質分子，密度梯度離心技術利用介質的密度梯度進行蛋白質分子的沉降，實現(xiàn)分離和純化。
膠體性質
蛋白質分子顆粒直徑在1~100 nm之間，故蛋白質屬于膠體。蛋白質能形成穩(wěn)定的親水膠體溶液是因為具備兩個因素：表面具有水化膜和表面帶有同種電荷。蛋白質分子表面的某些基團具有親水作用，可與水發(fā)生水合作用，形成水化膜；同時在非等電點狀態(tài)下，顆粒表面具有同種電荷，相互排斥，保持膠體溶液的穩(wěn)定性。
變性和復性
蛋白質變性是指在某些理化因素的作用下，天然蛋白質分子的空間結構遭到破壞，因而其理化性質發(fā)生改變，生物活性喪失。一些變性蛋白質在一定條件下可以恢復空間結構及生物活性，這一過程稱為蛋白質復性。蛋白質變性的可逆性與導致變性的因素、蛋白質的種類、蛋白質分子結構的破壞程度有關。蛋白質變性的實質是次級鍵斷裂，空間結構被破壞，肽鍵不斷裂，一級結構完整。蛋白質變性的原因有很多，主要有物理因素和化學因素兩類，其中任何一個因素的改變都可能導致蛋白質結構的變化和功能的喪失。引起蛋白質變性的物理因素有加熱、加壓、紫外線照射、劇烈振蕩或攪拌、超聲波等?；瘜W因素有強酸、強堿、尿素、胍、有機溶劑、去污劑、重金屬鹽等。
蛋白質的變性具有重要的實際意義，包括用高溫、紫外線和酒精等進行消毒，促使細菌或病毒的蛋白質變性而失去致病和繁殖能力；臨床上使蛋白質在消化道中與重金屬鹽結合成變性蛋白來幫助減少或防止人體吸收有毒重金屬，以及利用蛋白質變性后易結絮沉淀的現(xiàn)象檢查尿蛋白等；在食品加工中利用蛋白質變性來幫助改善食物質量和進行水解蛋白等。有時也需要防止蛋白質變性，在制備或保存酶、疫苗、激素和抗血清等蛋白質制劑時，必須選擇合適的條件以防止其生物活性降低或喪失。
沉淀
蛋白質在水溶液中的穩(wěn)定性是相對的，如果改變各種相對穩(wěn)定的條件，除去水化膜和電荷，蛋白質分子就會發(fā)生凝聚而產(chǎn)生沉淀。按蛋白質沉淀的性質不同，分為可逆沉淀和不可逆沉淀兩種?？赡娉恋碇赋恋沓鰜淼牡鞍踪|分子構象基本上沒有發(fā)生改變，仍然保持原有的生物活性，只要除去沉淀因素，則蛋白質仍能保持原有的溶解狀態(tài)。不可逆沉淀指沉淀出來的蛋白質分子構象已發(fā)生改變，并失去了原有的活性，即使除去沉淀因素，沉淀的蛋白質也不會重新溶解。
蛋白質凝固指的是蛋白質在一定條件下發(fā)生物理或化學變化，從液態(tài)或半液態(tài)變成固態(tài)的過程，這種轉變是不可逆的。這種現(xiàn)象可以發(fā)生在許多情況下，例如在烹調食品、制作肉制品、烘烤面包等過程中。沉淀是表現(xiàn)出來的現(xiàn)象，變性是蛋白質結構本質的改變。蛋白質的變性與沉淀有一定的關系，沉淀不一定變性，變性不一定沉淀，變性不一定凝固，但凝固則必然變性。變性易引起沉淀，這取決于沉淀的方法和條件以及對蛋白質空間構象有無破壞。
紫外吸收
蛋白質在紫外光波長 280 nm 處有最大吸收，這是因為芳族氨基酸殘基（色氨酸及酪氨酸殘基）內存在共扼雙鍵引起的，可根據(jù) 280 nm 處光吸收值的大小來定量測定蛋白質的合量。
呈色反應
常見的蛋白質量色反應
反應 | 試劑 | 顏色 | 反應基團 |
茚三酮反應 | 茚三酮 | 藍紫色 | 游離氨、羧基 |
雙縮脲反應 | NaOH、稀CuSO? | 紫或粉 | 2個以上肽鍵 |
Folin酚試劑反應 | CuSO?、磷鎢酸-鉬酸 | 藍色 | 酚基 |
Millon反應 | Millon、硝酸、亞硝酸 | 紅色 | 酚基 |
黃色反應 | HNO?及NH? | 黃、橘黃 | 苯基 |
乙醛酸反應 | 乙醛酸、H?SO? | 紫紅 | 吲哚 |
坂口反應 | 次氯酸鈉、萘酚 | 紅色 | 胍基 |
生理功能
構成和修復機體組織
蛋白質是有機大分子，是構成細胞、組織和器官的基本有機物，是生命活動的主要承擔者。蛋白質在各種生命活動中起著不可替代的作用，無論是高等動植物還是低等的微生物，都含有蛋白質，都是以蛋白質為重要組成成分的。機體的所有組織都是由蛋白質參與構成的，包括肌肉、骨骼、皮膚和內臟器官等，另外，細胞內許多結構和功能都需要蛋白質的支持。蛋白質對人體的生長發(fā)育以及大腦細胞的迅速增長都有著非常重要的作用，同時也是人體組織更新、修復和生長發(fā)育的主要原料。不同年齡段人群合成代謝速度不同，嬰幼兒和兒童需要足夠的蛋白質攝入以維持組織的更新和穩(wěn)定。蛋白質還對清除和替代損傷和死亡的細胞起到很重要的作用，在組成有機體和維持生命的穩(wěn)定中起著不可替代的作用。
參與重要生理活動
運輸物質（載體）
蛋白質具有運載各種物質的能力，在機體中起轉運載體的作用，可以跟隨體液移動來將營養(yǎng)物質和其他生物分子輸送到身體中各處，如血紅蛋白可以運輸氧分子，脂蛋白可以運輸脂質，細胞膜上的蛋白質可以跨膜轉運各種物質。蛋白質的特殊結構賦予其獨特的功能，因此在人體的正常生命活動中扮演重要的角色。
紅細胞
催化體內反應（酶）
酶在人體中的有著重要作用，能夠催化體內的生物化學反應，參與人體的生理代謝和復雜的物質變化和能量變化。生命活動的新陳代謝、生長發(fā)育、遺傳、運動等都與酶催化反應相關。除少數(shù)酶是RNA（核酶）外，酶的化學本質大部分為蛋白質，可以分為單純蛋白質和綴合蛋白質，后者還包括一些非蛋白質的輔因子，這些輔因子能夠增加酶的多樣性，通常具有傳遞原子、電子或化學基團的作用。
調節(jié)生理代謝（激素）
許多蛋白質或多肽以激素的形式起調節(jié)人體生理功能中的作用。人體內的激素根據(jù)化學本質可分為含氮的蛋白質類激素和類固醇類激素。這些激素能夠通過調節(jié)代謝，維持人體各種生理活動的正常進行，如胰島素能降低血糖濃度。當機體受到外界刺激時，相關的內分泌腺會分泌激素，這些激素通過血液系統(tǒng)到達目標組織和器官來維持機體的穩(wěn)態(tài)平衡。
免疫作用（抗體）
蛋白質在機體抵御外界的刺激中起到關鍵的作用。蛋白質是抗體的組成部分，抗體是免疫蛋白，可以激活免疫系統(tǒng)以吞噬并破壞入侵者，保護機體不受細菌和病毒的侵害，從而維持免疫功能，提高機體的抵抗力。人體的免疫物質合成需要充足的蛋白質，缺乏蛋白質會使相關組織顯著萎縮，合成免疫物質的能力下降，導致機體免疫力降低，易于感染疾病。
免疫球蛋白的分子結構
維持滲透壓和酸堿度
蛋白質在維持體液平衡、調節(jié)滲透壓和酸堿平衡方面有著重要作用。在正常情況下，血漿和組織液中的水分處于平衡狀態(tài)，這是因為血漿中蛋白質含量的調節(jié)作用。但是，在疾病或者長期營養(yǎng)不良狀態(tài)下，血漿中的蛋白質會泄漏到組織中，導致組織液的滲透壓升高，進而形成水腫。此外，蛋白質還能通過化學反應維持血液酸堿平衡，并幫助維持體液的平衡。
氧化供能
蛋白質也能夠作為身體的能量來源，可以分解供能。一般情況下，每天都有一部分消耗的能量來自蛋白質。沒有能量的供應細胞會死亡，沒有葡萄糖的供應，大腦和神經(jīng)系統(tǒng)會停止工作。當人體處于饑餓狀態(tài)或碳水化合物攝入不足時，蛋白質會被分解，通過糖異生途經(jīng)來提供葡萄糖。應注意葡萄糖的補充，以減少組織蛋白的消耗。蛋白質是人體必不可少的營養(yǎng)素之一，但糖與脂肪可以代替蛋白質提供能量，故能量供應方面屬于蛋白質的次要生理功能。
營養(yǎng)價值
蛋白質含量
蛋白質含量是食物蛋白質營養(yǎng)價值的基礎。動物源性食物如各種肉類和水產(chǎn)品以及乳類的蛋白質含量較高，而植物源性食物如豆類和堅果類的蛋白質含量亦相對較高，谷類和薯類等的蛋白質含量較低，蔬菜和水果類的蛋白質含量很低。因此，動物蛋白質因其蛋白質含量高而營養(yǎng)價值較高，植物蛋白質（除大豆外）大多營養(yǎng)價值較低。
豬肉，豬里脊肉
蛋白質消化率
蛋白質的消化率是評價食物蛋白質營養(yǎng)價值的生物學方法之一，是指蛋白質在消化道內被吸收的蛋白質占攝入蛋白質的百分數(shù)，是反映食物蛋白質在消化道內被分解和吸收程度的一項指標。某種食物蛋白質消化率愈高，則被機體吸收利用的可能性越大，其營養(yǎng)價值也越高。不同食物或者同一種食物因加工加熱方法不同，其消化率也不同。
蛋白質利用率
蛋白質利用率指食物蛋白質被消化吸收后在體內被利用的程度。決定蛋白質利用率的重要因素是蛋白質中所含必需氨基酸的量和相互比例，其比例越接近機體需要利用率越高。衡量蛋白質利用率的指標有很多，其中，生物價是評價食物蛋白質營養(yǎng)價值較常用的方法。生物價越高，說明蛋白質被機體利用的程度越高。
豆?jié){和雞蛋
其計算方法為：
氨基酸種類和含量
從營養(yǎng)學角度劃分，可分為必需氨基酸、半必需氨基酸和非必需氨基酸。人體或其他脊椎動物體內需要而不能自身合成，必須由食物提供的氨基酸，稱為必需氨基酸。組成蛋白質的 20 種氨基酸中有 8 種必需氨基酸，分別是賴氨酸、蘇氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、纈氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苯丙氨酸。人體或其他脊椎動物雖然能夠合成，但合成量不能滿足正常需要的氨基酸稱為半必需氨基酸，有精氨酸和組氨酸兩種。人體或其他脊椎動物本身能夠從簡單的前體合成，不需要從食物蛋白中攝取的氨基酸稱為非必需氨基酸，此類氨基酸有半胱氨酸、甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨酰胺、丙氨酸、絲氨酸、脯氨酸和酪氨酸，其中組氨酸對嬰幼兒是必需氨基酸。不論必需氨基酸還是非必需氨基酸，都是生命活動必不可少的。食物蛋白質營養(yǎng)價值的高低，主要取決其必需氨基酸的種類和數(shù)量。不同食物蛋白質因其所含的必需氨基酸的種類和數(shù)量不同，其營養(yǎng)價值也高低各異。
食物來源及含量
蛋白質的食物來源可分為植物性蛋白質和動物性蛋白質兩大類。植物蛋白質中，以豆類蛋白質含量最高，特別是大豆，蛋白質含量比較高且氨基酸組成合理。除豆類外，薯類、堅果類、菌藻類等也含有較高的蛋白質，可以作為人體蛋白質的重要補充來源。動物性蛋白質中，肉類蛋白質營養(yǎng)價值優(yōu)于植物蛋白質，但蛋類和奶類也是人體優(yōu)質蛋白質的重要來源。常見食物蛋白質含量見下表。
常見食物蛋白質含量（克/每百克可食部）
食物 | 蛋白質 | 食物 | 蛋白質 |
豬肉（瘦） | 20.3 | 小麥粉（富強粉） | 10.3 |
豬肉（肥瘦） | 13.2 | 小麥粉（標準粉） | 11.2 |
牛肉（肥瘦） | 19.9 | 小米 | 9.0 |
羊肉（肥瘦） | 19.0 | 面包（平均） | 8.3 |
雞（平均） | 1 | 玉米（鮮） | 4.0 |
鴨（平均） | 15.3 | 玉米面 | 8.1 |
鵝 | 17.9 | 粳米（標一） | 7.7 |
草魚 | 16.6 | 秈米（標一） | 7.7 |
河蟹 | 17.5 | 高粱米 | 10.4 |
河蝦 | 16.4 | 甘薯 | 1.4 |
海參 | 16.5 | 黃豆 | 35.0 |
雞蛋（平均） | 13.3 | 綠豆 | 21.6 |
鴨蛋 | 12.6 | 豆腐（平均） | 8.1 |
鵝蛋 | 11.1 | 赤小豆 | 20.2 |
牛奶（平均） | 3.0 | 核桃（鮮） | 12.8 |
酸奶（平均） | 2.5 | 花生仁 | 24.8 |
奶酪（干酪） | 25.7 | 紫菜（干） | 26.7 |
梨（平均） | 0.4 | 蘑菇（干） | 21.0 |
蘋果（平均） | 0.2 | 香菇 | 2.2 |
代謝與需求
蛋白質代謝
合成與分解
蛋白質是生命活動的基礎物質之一，需要不斷更新和代謝，蛋白質在人體內有合成和分解兩個過程。蛋白質的合成主要經(jīng)歷了轉錄和翻譯兩個步驟，需要有各種物質和細胞參與其中，第一步為轉錄，即生物體合成核糖核酸的過程，即將脫氧核糖核酸的堿基序列抄錄成RNA 堿基序列的過程；第二步為翻譯，是生物體合成信使RNA（mRNA）后，mRNA 中的遺傳信息（DNA 堿基順序）轉變成蛋白質中氨基酸排列順序的過程，是蛋白質獲得遺傳信息進行生物合成的過程。翻譯過程中mRNA充當模板，轉運RNA（tRNA）搬運氨基酸，并在核糖體的作用下組裝成具有特定氨基酸順序的蛋白質鏈。合成后的蛋白質還需要進行一定的加工和修飾才能具有活性。
每種蛋白質都有自己的壽命，細胞總是不斷地從氨基酸合成蛋白質，又把蛋白質降解為氨基酸。蛋白質的分解過程主要有兩方面重要功能，一是排除不正常的蛋白質，防止其危害細胞；二是排除累積過多的酶和調節(jié)蛋白，使細胞代謝秩序井然。如果攝入膳食蛋白質增多，隨尿排出的氮也增多，完全不攝入蛋白質或禁食時，每日仍隨尿排出少量氮。這表明蛋白質會不斷地分解成含氮廢物隨尿排出體外。
人體氮平衡
氮平衡是反映機體攝入氮和排出氮的關系。其關系式：B = I -（U + F + S），B為氮平衡（g/d）；I為攝入氮；U為尿氮；F為糞氮；S為皮膚氮損失?？梢杂脛P氏定氮的方法測定。當攝入氮和排出氮相等時，為零氮平衡，一般見于成年人，如攝入氮多于排出氮，則為正氮平衡，一般見于生長發(fā)育及病后恢復期等。而攝入氮少于排出氮時，為負氮平衡，見于衰老、禁食及消耗性疾病。蛋白質如長期攝入不足，熱能供給不足，活動量過大以及神經(jīng)緊張都可以促使氮平衡趨向負氮平衡，可使機體出現(xiàn)生長發(fā)育遲緩、體重減輕、貧血、免疫功能低下、易感染、智力發(fā)育障礙等，嚴重時可引起營養(yǎng)性水腫。
推薦攝入量
蛋自質攝入量是根據(jù)機體對它的需要量來確定的。個人每天需要供給多少蛋白質，要根據(jù)年齡、性別、勞動條件和健康情況而定，并因食物來源而有所不同。中國居民膳食蛋白質參考攝入量見下表。
中國居民膳食蛋白質參考攝入量/（g/d）
年齡（歲）/生理狀況 | 男性 | 女性 | ||
平均需要量（EAR,Estimated Average Requirement） | 推薦攝入量（RNI,Recommended Nutrient Intake） | 平均需要量（EAR,Estimated Average Requirement） | 推薦攝入量（RNI,Recommended Nutrient Intake） | |
0~ | - | 9 | - | 9 |
0.5~ | 15 | 20 | 15 | 20 |
1~ | 20 | 25 | 20 | 25 |
2~ | 20 | 25 | 20 | 25 |
3~ | 25 | 30 | 25 | 30 |
4~ | 25 | 30 | 25 | 30 |
5~ | 25 | 30 | 25 | 30 |
6~ | 25 | 35 | 25 | 35 |
7~ | 30 | 40 | 30 | 40 |
8~ | 30 | 40 | 30 | 40 |
9~ | 40 | 45 | 40 | 45 |
10~ | 40 | 50 | 40 | 50 |
11~ | 50 | 60 | 45 | 55 |
14~ | 60 | 75 | 50 | 60 |
18~ | 60 | 65 | 50 | 55 |
孕婦(1～12周) | - | - | 50 | 55 |
孕婦(13～27周) | - | - | 60 | 70 |
孕婦(≥28周) | - | - | 75 | 85 |
哺乳期婦女 | - | - | 70 | 80 |
注：“-”表示未制定；“a”表示適宜攝入量（AI, Adequate Intakes)。
相關研究
主要蛋白質與人體健康/壽命的相關研究
高密度脂蛋白
高密度脂蛋白（High-Density Lipoprotein，HDL）是顆粒最小的血漿脂蛋白，其直徑為7.5~10nm，密度為1.21g/cm，是一種與心血管健康相關的蛋白質，它可以從體內各個組織中收集多余的膽固醇并將其逆向轉運至肝臟進行代謝，減少動脈粥樣硬化的風險，血漿高密度脂蛋白水平升高可以減少患心血管病的風險。
低密度脂蛋白
低密度脂蛋白（Low-Density Lipoprotein，LDL）是一種密度較低（1.019~1.063g/cm）的血漿脂蛋白，其直徑為18~25nm，是一種與心血管疾病相關的蛋白質，在血漿中起轉運內源性膽固醇及膽固醇酯的作用，其濃度升高與動脈粥樣硬化的發(fā)病率增加有關。因此，降低低密度脂蛋白水平可以減少心血管疾病的風險。低密度脂蛋白是由極低密度脂蛋白轉變而來，主要功能是把膽固醇運輸?shù)饺砀魈幖毎?，每種脂蛋白都攜帶有一定的膽固醇，攜帶膽固醇最多的脂蛋白是低密度脂蛋白。
SIRT1蛋白
SIRT1基因是一種與壽命延長相關的基因，它所轉錄表達得到的蛋白質SIRT1是Ⅲ類去乙?；?/a>中的重要一員，它一方面通過修飾組蛋白，維持染色質處于沉默狀態(tài)和基因組穩(wěn)定；另一方面通過去乙?；姸嗟姆墙M蛋白，參與調控細胞的能量代謝增殖、凋亡、衰老和腫瘤發(fā)生等。
蛋白質與身高的關系
蛋白質是構成一切生命的主要化合物，是生命的物質基礎和第一要素，在營養(yǎng)素中占首要地位，少年兒童及嬰幼兒長高離不開蛋白質。人體的骨骼等組織是由蛋白質組成的，在體內新陳代謝的全部化學反應過程中，離不開酶的催化作用，而所有的酶均由蛋白質構成，對青少年增高起作用的各種激素，也都是蛋白質及其衍生物。此外，參與骨細胞分化、骨的形成、骨的再建和更新等過程的骨礦化結合素、骨鈣素、堿性磷酸酶等人骨特異生長因子等物質，也均為蛋白質所構成。蛋白質是人體生長發(fā)育中最重要的化合物，是增高的重要原料。嬰幼兒、少年兒童生長發(fā)育所必需的脂溶性維生素、鐵、鈣、磷等無機鹽及部分微量元素，在蛋白質食物中同樣可以獲得，蛋白質缺乏將影響身高。
與癌癥相關的蛋白質研究
科學家們在研究中發(fā)現(xiàn)了多種與癌癥相關的蛋白質，并探討了它們的作用和應用前景。對于乳腺癌，一種名為EphB4的蛋白質被發(fā)現(xiàn)，可以保護乳腺癌細胞免受人體免疫系統(tǒng)的侵害，并促進血管生長，有可能成為未來癌癥治療的靶標；另一種蛋白質GRP78被認為是一種生物標志物，可以預測乳腺癌患者化療的有效性，高水平GRP78的乳腺癌患者化療效果不好。在皮膚癌中，一種名為膠原質7的蛋白質被發(fā)現(xiàn)在惡性皮膚癌的擴散中起著至關重要的作用，進一步研究發(fā)現(xiàn)，阻斷膠原質7蛋白質有望治療這種癌癥。研究人員還發(fā)現(xiàn)了多種可通過阻止血管生長來減緩腫瘤增長和擴散的蛋白質，例如Fibulins3和Fibulins5，而另一種名為Maspin的蛋白質也被發(fā)現(xiàn)可以抑制各種癌癥類型的形成、增長和擴散。一種被稱為白介素-9的蛋白質被發(fā)現(xiàn)對黑色素瘤有治療作用，其缺乏可能會導致疾病的進展。這些發(fā)現(xiàn)為癌癥治療提供了重要線索和基礎。
相關學科
蛋白質工程
蛋白質工程是以蛋白質結構與功能為基礎，通過化學、物理和生物信息學等手段對目標基因按預期設計進行修飾和改造，表達或合成新的蛋白質；或對現(xiàn)有的蛋白質加以設計、定向改造、構建和最終生產(chǎn)出比自然界存在的蛋白質功能更優(yōu)良，更符合人類需求的功能蛋白質的工程。
蛋白質組學
蛋白質組學是研究基因組編碼的全部蛋白質的結構、性質和功能的學科。在大規(guī)模水平上研究由一個基因組，或一個細胞、組織表達的所有蛋白質的特征，包括蛋白質的表達水平、翻譯后的修飾、蛋白與蛋白相互作用等，由此獲得在蛋白質水平上關于疾病發(fā)生、細胞代謝等過程的全面信息。蛋白質組學的研究是生命科學進入后基因時代的特征。
酶動力學
酶動力學是研究酶促反應速度及其影響因素的科學，是酶學的一個分支，主要研究酶反應過程中酶的作用，包括酶反應速度對酶濃度，配體（底物、生成物、抑制劑、激活劑）濃度等的依賴關系。
蛋白質臨床檢驗
常見蛋白質類檢查指標
種類 | 功能和臨床意義 |
甲胎蛋白（AFP） | AFP是一種肝癌等惡性腫瘤的靈敏特異性標志物，常用于肝癌的篩查和診斷。AFP含量的變化可反映原發(fā)性肝癌的化療效果；原發(fā)性肝癌外科手術后，AFP下降至正常范圍，說明手術切除完全；臨床上，AFP也常用于妊娠監(jiān)護，若異常增高，常提示胎兒有脊柱裂、無腦畸形或食管閉鎖； |
乳酸脫酶同工酶（LDH） | 乳酸脫氫酶同工酶廣泛存在于各種組織中，以肝、心肌、腎臟、骨骼肌為最多，用于診斷和鑒別診斷心、肝、骨骼肌的疾病。在臨床檢測中，LDH水平升高有兩種，一是生理性升高，新生兒LDH含量高，約為成人的兩倍，隨年齡的增長逐漸降低，至14 歲時趨于成人；二是病理性升高，主要出現(xiàn)在急性心肌梗死的情況下，對其鑒別診斷有很大幫助。LDH有五種結構不同的同工酶，根據(jù)電泳遷移速度分類，其中LDH1在心肌、其升高對診斷心肌梗死特異性更高；此外肝臟疾病及惡性腫瘤時乳酸脫氫酶也可增高； |
前白蛋白（PA） | 測定其在血漿中的濃度對于了解蛋白質的營養(yǎng)不良和肝功能不全有較高的敏感性。前白蛋白除了作為組織修補的材料外，還可視作一種運載蛋白，它可以和T3（三碘甲狀腺原氨酸）、T4（四碘甲狀腺原氨酸）結合，還可以和維生素結合而具有運載維生素A的作用； |
血清總蛋白（TP） （包括白蛋白和球蛋白等） | 血清總蛋白是血漿中白蛋白（Alb）和球蛋白（Glb）的總和，白蛋白主要由肝細胞合成，是血漿中主要的載體；維持血液膠體滲透壓；一定程度上可以作為個體營養(yǎng)狀態(tài)的評價指標。球蛋白分為α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白和γ-球蛋白等四類。血清蛋白具有多種生理功能，包括維持血漿膠體滲透壓、免疫、凝血等。當肝功能受損時，血清蛋白含量會發(fā)生變化，白蛋白和球蛋白比例（A/G）倒置或下降，特別是在肝炎或肝硬化等情況下；通過檢測血清總蛋白、白蛋白和球蛋白濃度以及A/G比值的變化，可以判斷肝功能的實際情況； |
C-反應蛋白（CRP） | C-反應蛋白是一種能與肺炎鏈球菌C多糖體反應的急性時相反應蛋白，由肝細胞合成。它廣泛分布于人體，如胸腔積液、腹水、心包液、關節(jié)液、血液等處?？勺鳛榧毙詴r相反應的一個極靈敏的指標，血漿C-反應蛋白濃度在急性心肌梗死、創(chuàng)傷、感染、炎癥、外科手術、腫瘤浸潤時迅速地顯著升高，可達正常水平的數(shù)千倍； |
多肽、蛋白質類藥物
多肽、蛋白質類藥物分類及特點
分類 | 基本介紹 | 主要特點 | 常見品類 |
多肽激素類藥物 | 多肽激素類藥物是生物體內合成和分泌很多激素，活性多肽或生物活性肽，相比氨基酸更易機體吸收，生物利用度高 | 濃度低、活性強；多肽可作為信息的使者，調節(jié)體內各種生理活動和生化反應；低耗或不需消耗能量 | 下丘腦-垂體肽激素，如促甲狀腺釋放激素、升壓素等；甲狀腺激素；消化道激素，如胃泌素、胰泌素等；胰島激素和胸腺多肽激素 |
細胞因子 | 細胞因子是多種細胞分泌的能調節(jié)細胞生長分化、免疫功能、抗炎、抗病毒和促進傷口愈合等多種作用的多肽和蛋白質 | 大多數(shù)為分子量小的糖蛋白；通常以旁分泌或自分泌形式作用于鄰近細胞或者本身；有多重高效的調節(jié)作用 | 白細胞介素、集落刺激因子、干擾素、腫瘤壞死因子、趨化因子和其他細胞因子，如轉化生長因子、表皮生長因子和成纖維細胞生長因子等 |
抗體藥物 | 抗體藥物以細胞、基因工程技術為主體的抗體工程技術進行制備，與靶抗原結合具有高特異性、有效性和安全性等特點 | 可以特異性地結合相關抗原，選擇性地殺傷；多樣性，主要體現(xiàn)在抗原多樣性、抗體結構多樣性、抗體活性多樣性等；制備定向性，抗體藥物可以根據(jù)需要定向制造 | 多克隆抗體藥物，又稱常規(guī)抗體，如破傷風抗毒素血清；單克隆抗體藥物，包括治療腫瘤的、抗腫瘤單抗偶聯(lián)物和治療其他疾病的單克隆抗體；基因工程抗體藥物，包括嵌合、單鏈、人源性和雙特異性抗體藥物 |
抗菌肽 | 抗菌肽是指分子量在10000以下，具有某種抗菌活性的多肽類物質 | 以物理方式達到殺菌目的；具有疏水和親水的兩親性特征；只對原核生物細胞產(chǎn)生特異的溶菌活性 | 有α螺旋結構類，如天蠶素；伸展性螺旋結構類；環(huán)鏈結構類和β折疊型 |
酶類藥物 | 酶類藥物是用于預防、治療、診斷疾病的酶制劑 | 在中性pH值條件下具有較高的活力和穩(wěn)定性；對底物具有較高的親和力；在血清中半衰期長；免疫原性較低或無免疫原性 | 促進消化的酶類，如蛋白酶、淀粉酶等；消炎酶類，如溶菌酶、胰蛋白酶等；心血管疾病治療酶類，如凝血酶、纖溶酶等；抗腫瘤的酶類，如L-天冬酰胺酶等；其他治療酶類，如細胞色素等；輔酶類，如煙酰胺腺嘌呤二核苷酸等 |
蛋白質相關的文章
Gelato是意大利的甜品代表，與冰淇淋相似但有所不同。它選用時令水果、天然堅果、奶、蛋等原料，甚至制作過程不再加一滴水，因此更為新鮮、低熱、富有創(chuàng)意。與冰淇淋相比，Gelato更注重原料的質量和口感，被奉為冰淇淋的經(jīng)典。冰淇淋源于中國，在元朝時期已有制作，是以飲用水、牛乳、奶粉、奶油（或植物油脂）
麥芽糖是一種由兩個葡萄糖分子以α-1，4糖苷鍵連接而成的淀粉糖產(chǎn)品，也稱為麥芽二糖。根據(jù)麥芽糖含量的不同，麥芽糖漿可分為普通麥芽糖漿、高麥芽糖漿和超高麥芽糖漿。麥芽糖是一種碳水化合物，由含淀粉酶的麥芽作用于淀粉而制得，可用作營養(yǎng)劑和培養(yǎng)基的配制。此外，麥芽糖也是一種中國傳統(tǒng)懷舊小食。
阿拉伯國家聯(lián)盟（League of Arab States）是為了加強阿拉伯國家聯(lián)合與合作而建立的地區(qū)性國際組織。是當今世界上最早成立的地區(qū)性組織。簡稱阿拉伯聯(lián)盟或阿盟。
蘇逸平《穿梭時空三千年》的作者蘇逸平是繼香港科幻小說家衛(wèi)斯理之后，又一在港澳臺及東西亞風靡至今的科幻小說家。他是生長于臺灣的美籍華人，在美國學的是機電專業(yè)，但極度熱愛星際間的幻想世界，堅信在冷硬的科技中，存在著復雜、柔美的人性情懷，愛恨糾葛。由他創(chuàng)作的“時空傳奇”系列作品，有的被改編成漫畫書，有的已
尚可名片
這家伙太懶了，什么都沒寫！
作者
